Study of Trypsin Behavior into Functionalized Nano-Engineered SBA-15: Loading and Stability of Enzyme
محل انتشار: سومین کنفرانس نانوساختارها
سال انتشار: 1388
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 1,655
متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
CNS03_233
تاریخ نمایه سازی: 21 دی 1388
چکیده مقاله:
Immobilization of trypsin enzyme (37×37×42A°) into inorganic host materials has attracted considerable attention over the past few years. Hexagonal mesoporous SBA-15-type molecular sieves with thiol, amin, phenyl, sulfonic acid functional groups and pore size in the range of 55-65A° have been prepared non-ionic block copolymers and used for immobilization of the trypsin enzyme. Trypsin immobilization on unfunctionalized SBA-15 showed the maximum amount of loading and activity at 25 °C, PH 8 and lowest amount of medium ionic strength. Though about the functionalized SBA-15, we see that each function has a specific effect on trypsin behavior. The XRD and pore symmetry result indicated that SBA-15 with thiol function has a maximum amount of loading due to our experimental data. However, in this report in temperature over than 40°C, could not be achieved a good activity from immobilized trypsin although stability of adsorbed trypsin in comparison to free one was totally considerable. Our focus in this study is on SBA-15 with thiol and sulfonic acid functions, because of the maximum activity and highly amount of loading could be accomplished in this condition.
کلیدواژه ها: