مدل سازی پروتئین های حاصل از انواع DNAواکسن آنفلوانزای پرندگان H9N2 شامل هماگلوتینین 9، چند تکرار 92 اسیدآمینه ای C3d به علاوه قلمروهای 3و4 FcIgY

سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 821

نسخه کامل این مقاله ارائه نشده است و در دسترس نمی باشد

این مقاله در بخشهای موضوعی زیر دسته بندی شده است:

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

IBIS04_070

تاریخ نمایه سازی: 14 شهریور 1393

چکیده مقاله:

بیماری آنفلوانزا از بیماری های بسیار مهم در صنعت مرغداری است همچنین ساب تایپ H9N2 جزء سویه های آنفلوانزای قابل انتقال از طیور به انسان است. در این مطالعه، ساختار سه بعدی پروتئین رمزشده توسط DNA واکسن های آنفلوانزای ساب تایپ H9N2 با استفاده از روش های مختلف مدل سازی شد. انواع ساختارهای DNA واکسن که پروتئین حاصل از آنها مدل سازی شد عبارتند از: 1) هماگلوتینین 9 به تنهائی ،2) و )3 هماگلوتینین 9 متصل به چهار وهشت قطعه 82 اسیدآمینه ای C3d، 4) هماگلوتینین 9 متصل به قلمرو های 3 و 4 Fc IgY طیور و 5) هماگلوتینین 9 متصل به قلمرو های3 و 4 IgY Fc طیور و هشت قطعه 28 تائی C3d طیو ر. به منظور شناخت دقیق پروتئین ها ،Profile های مربوطه در بانک اطلاعاتیUniprot (www.uniprot.org) بررسی شد و برای ساخت مدل نهائی تمامی پروتئین ها از روشHomology Modeling (Comparative Modeling) و از نرم افزارModeller استفاده شد. الگوی پروتئین اول(Template) ، با استفاده ازساختارهای سه بعدی مشابه هماگلوتینین9 از بانک اطلاعاتی PDB به دست آمد. برای مدل سازی ساختار دوم از آنجائی که الگوی مشابهی برای قطعه92 اسیدآمینه از C3d طیور در بانک اطلاعاتیPDB یافت نشد، به کمک سایتRobetta (http://robetta.bakerlab.org/) از روش Abinitio برای مدل سازی ساختار سه بعدی الگو (چهار قطعه82 اسید آمینه ازC3d طیور) استفاده گردید سپس با الگو قرار دادن ساختارهای سه بعدی مرحله قبل، با استفاده از نرم افزارModeller مدل نهائی ساختار سوم هماگلوتینین 9 متصل به هشت قطعه 82 اسید آمینه از C3d طیور طراحی و مدل سازی شد. ساختار چهارم با الگوقرار دادن ساختار مدل سازی شده هماگلوتینین 9 و نیز ساختار مشخص شده قلمرو های3 و 4 Fc IgY طیور موجود در بانک اطلاعاتی (http://www.rcsb.org/pdb/home) PDB ساخته شد. ساختار پنجم نیز با استفاده از مدل های ساختار سه بعدی مراحل قبل تعیین گردید.در انتها ،تمامی مدل های ساخته شده را با تست هایErrat ،Procheck وVerify 3D و ... در سایتSAVS ((http://nihserver. mbi.ucla.edu/SAVES/ ارزیابی کرده و پس از بهبود انرژی این ساختارها با کمک نرم افزارHyperchem ارزیابی ها آنقدر تکرار شد تا بهترین ساختار پروتئین بدست آمد.

نویسندگان

مهران قائمی بافقی

دانشجوی دکترای تخصصی بیوتکنولوژی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه فردوسی مشهد

محمد رضا صابری

دانشیار گروه شیمی داروئی دانشکده داروسازی، دانشگاه علوم پزشکی مشهد

حمید رضا باسامی

استادیار گروه علوم درمانگاهی دانشکده دامپزشکی و پژوهشکده بیوتکنولوژی، دانشگاه فردوسی مشهد