Chromatographic Purification and Refolding of an Insoluble Histidine Tag Recombinant Human Interleukin-2 Expressed in E. coli

سال انتشار: 1388
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 1,995

متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

ICHEC06_388

تاریخ نمایه سازی: 1 مهر 1388

چکیده مقاله:

Recombinant human interleukin-2 was expressed as inclusion body in E.coli. An ultrasonic homogenization was done for cell disruption and then inclusion bodies isolated by centrifugation. The inactive inclusion bodies were solubilized in 8 M urea / 20 mM β-mercaptoethanol. Purification and refolding was done on immobilized metal-ion affinity chromatography (IMAC) in one step. A gradual refolding of the protein was performed on-column from 8 M to 0 M urea. The refolded protein was then eluted by refolding buffer containing 0.5 M urea and 300 mM imidazole. Then activity of the purified protein was investigated. It indicated that purified IL-2 can proliferate the T cells.

نویسندگان

Samaneh Esfandiar

Biotechnology Group, Chemical Engineering Department, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

Sameereh Hashemi-Najafabadi

Biotechnology Group, Chemical Engineering Department, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

Seyed Abbas Shojaosadati

Biotechnology Group, Chemical Engineering Department, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran

Zahra Pourpak

Asthma and Allergy Research Institute, Children Medical Center, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran