کلون ، بیان و خالص سازی پروتئین نوترکیب انسانی IGF-I در باکتری/شریشیا کلی
سال انتشار: 1392
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 1,180
فایل این مقاله در 5 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
NBCI08_0043
تاریخ نمایه سازی: 29 شهریور 1394
چکیده مقاله:
فاکتور رشد انسولین مانند انسانی (hIGF-I) یک پلی پپتید با وزن مولکولی 7649 دالتون است. نقش اصلی این پروتئین در رشد، تکثیر و تمایز سلول است باکتری اشریشیا کلی به دلیل کاربرد آسان، رشد سریع و نیاز به محیط کشت ارزان برای رشد، اغلب به منظور تولید پروتئینهای نوترکیب استفاده می شود. در این تحقیق، ژن hIGF-I در سیستم بیانی pET15b کلون و بصورت انکلوژن بادی در سیتوپلاسم دو سویهی باکتری اشریشیاکلی (OrigamiB و (DE3) BL21) بیان شد. مقایسه میزان بیان در دو سویهی مورد نظر نشان داد که میزان پروتئین hIGF-I در سویهی OrigamiB مناسب تر و در حدود 35% است. به منظور خالص سازی مطلوب پروتئین hIGF-I، تولید پروتئین در شرایط بهینه برای دستیابی به بالاترین میزان پروتئین نوترکیب در کشت غیرمداوم انجام شد و خالص سازی پروتئین به طور موفقیت آمیز توسط ستون ژل فیلتراسیون صورت گرفت.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
سودا جعفری
گروه مهندسی علوم زیستی، دانشکده علوم و فنون نوین دانشگاه تهران
ولی الله بابایی پور
گروه مهندسی بیوشیمی، پژوهشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر
مهدی رهایی جهرمی
گروه بیوشیمی دانشکده داروسازی دانشگاه علوم پزشکی اصفهان
محمدرضا مفید
گروه مهندسی ژنتیک، پژوهشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر
مراجع و منابع این مقاله:
لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :