اضمحلال گلوبولین 58 کیلودالتونی در دانه های گردو به شکل پلی پپتید فسفریله شده و دارای پیوند دی- سولفیدی احیاء شده

سال انتشار: 1398
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 603

فایل این مقاله در 5 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

ICPP06_004

تاریخ نمایه سازی: 11 اسفند 1398

چکیده مقاله:

تغییرات پس از ترجمه در پروتئین ها از قبیل اکسیداسیون-احیای پیوندهای دیسولفیدی و فسفریلاسیون از اجزای کلیدی تغییر متابولیسم بذر در طی شکست خواب است. اما از تغییرات فسفریلاسیون و اکسایش-احیای پروتئین های ذخیره ای در طی این دوره اطلاع چندانی در دست نمیباشد. آگاهی از این رویدادها میتواند اهمیت آنها را در طی دوره ی شکست خواب و رویش نشان دهد. دانه های گردو (Juglans regia L.) در حالت بلوغ خواب فیزیولوژیکی دارند که با استراتیفیکاسیون سرد برطرف میشود. آبنوشی در این دانه صرفنظر از درجه حرارت سبب شکستن پروتئین های ذخیره ای میشود. از اینرو در مطالعه ی حاضر دانه های گردو پس از آبنوشی در شرایط سرما 5) درجه؛ استراتیفیکاسیون سرد) و گرما 27) درجه، شاهد) قرار گرفتند و تغییرات بوقوع پیوسته در وضعیت اکسایش-احیای پروتئینهای ذخیره ای و فسفریلاسیون آنها به ترتیب با فلوروکرومهای مونوبرموبیمان و کوئرستین با تکنیک SDS-PAGE بررسی گردید. گلوتلینها ( 20-22 کیلودالتون) و گلوبولین ها 41-48) و 58 کیلودالتون) در دانه های آبنوشی شده بشدت با مونوبروموبیمان نشاندار شدند که نشاندهندهی وضعیت احیاء شده ی این پروتئینها با پیشرفت آبنوشی بود. کوئرستین همچنین توانست پروتئین های ذخیره ای دانه بویژه گلوبولین 58 کیلودالتونی را نشاندار کند. در دانه های آبنوشی شده گردو فعالیت پروتئازی دارای pH بهینه ی 5 شناسایی شدکه بطور خاص تجزیه ی گلوبولین 58 کیلودالتونی را بویژه در شرایط احیایی بعهده داشت. این فعالیت نسبت به بازدارندهی سرین پروتئاز PMSFحساس، اما در مقابل بازدارندهی متالوپروتئاز EDTAغیرحساس بود که در کل حکایت از دخالت یک سرین پروتئاز در پروتئولیز پروتئین گلوبولین داشت. گلوبولین 58 کیلودالتونی دانه های گردو از معدود پروتئینهای شناخته شده است که اضمحلال آن به شکل احیاء شده و فسفریله پس از آبنوشی انجام می-شود. احتمالا0 افزایش انحلال پذیری گلوبولین 58 کیلودالتونی در اثر احیاء پیوندهای دی سولفیدی و فسفریلاسیون تجزیه ی آن را توسط سرین پروتئاز پس از آبنوشی تسهیل میکند.

نویسندگان

آی تکین فخری

گروه زیستشناسی، دانشگاه گلستان

زینب شهمرادی

گروه زیستشناسی، دانشگاه گلستان

احمد عبدل زاده

گروه زیستشناسی، دانشگاه گلستان

حمیدرضا صادقی پور

گروه زیستشناسی، دانشگاه گلستان