A Simulated Annealing - Molecular Dynamic Approach for Conformational Sampling of full-length Amyloid-beta Peptide
محل انتشار: هجدهمین همایش شیمی فیزیک ایران
سال انتشار: 1394
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 443
متن کامل این مقاله منتشر نشده است و فقط به صورت چکیده یا چکیده مبسوط در پایگاه موجود می باشد.
توضیح: معمولا کلیه مقالاتی که کمتر از ۵ صفحه باشند در پایگاه سیویلیکا اصل مقاله (فول تکست) محسوب نمی شوند و فقط کاربران عضو بدون کسر اعتبار می توانند فایل آنها را دریافت نمایند.
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
ISPTC18_190
تاریخ نمایه سازی: 5 بهمن 1395
چکیده مقاله:
Intrinsically disordered proteins (IDPs) with relatively flat energy landscapes have flexiblestructures and do not fold to unique conformations. Therefore, these proteins sample arelatively large and diverse set of conformations under native conditions and must bedescribed as ensembles of interconverting conformations [1,2].Unfortunately, conventional molecular dynamic (CMD) simulations tend to producedisordered-state ensembles that are structurally too compact relative to experiments [3]. Toovercome this problem, we introduce a new conformation sampling protocol - a MDsimulation inspired from simulated annealing (SA) method [4]. We show that simulations ofan IDP (Amyloid-beta (Aβ) in this report) using this new protocol result in disordered statesthat are substantially more expanded and in better agreement with experiment.
نویسندگان
N Salehi
Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran
R Nasrollahtabar
Department of Physical Chemistry, Chemistry and Chemical Engineering Research Center of Iran, Tehran,Iran
M.H Karimi-Jafari
Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran
R Firouzi
Department of Physical Chemistry, Chemistry and Chemical Engineering Research Center of Iran, Tehran,Iran