)از گلوکوآمیلاز آسپرژیلوس نیجر Binding Domain (SBD Starch آمیلاز از باسیلوس سوبتیلیس به وسیله متصل کردن آن به -α افزایش فعالیت آنزیم

سال انتشار: 1390
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 823

فایل این مقاله در 6 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

NBCI07_0820

تاریخ نمایه سازی: 29 شهریور 1394

چکیده مقاله:

آمیلاز یکی از آنزی مهای مهم صنعتی است بطوریکه همواره تلاش برای کشف انواع جدید و یا بهبود ویژگی های انواع موجود به وسیله ی رو شهای مهندسی پروتئین وجود داشته است. یکی از انواع شناخته شده ی این آنزی مها که کاربرد فراوانی نیز دارداستخراج میگردد که با وجود ویژگی های قابل قبول، از فعالیت نه چندان بالایی برخوردار است. در کار B.sutilis از باکتری به A.niger از گلوکوآمیلاز قارچ Starch Binding Domain (SBD) حاضر ما به منظور بالا بردن فعالیت آنزیم آن را به 2 متصل نمودیم. نتایج بدست آمده نشان می دهد که آنزیم نوترکیب دارای Step PCR Mutagenesis وسیله ی تکنیکفعالیتی بیش از 11 برابر آنزیم طبیعی است و بعلاوه محدوده دمایی فعالیت آن نیز افزایش پیدا کرده است بطوریکه آنزیم تا دمای 80 درجه دارای فعالیت قابل اندازه گیری است در حالیکه نوع طبیعی تنها تا 60 درجه دارای فعالیت است. با این حال دمای بهینه فعالیت ثابت باقی مانده که نشان دهند هی عدم تغییر در ساختار خود آنزیم است. همچنین پروفایل محصولات تولیدی آنزیم نیز دچار تغییر شده است بطوریکه از مالتواولیگوساکاریدها در نوع طبیعی به تولید مالتوز و گلوکز در نوع نوترکیب تبدیل شده که این دو مولکول از لحاظ صنعتی بسیار مهم میباشند. مجموع نتایج این تحقیق نشان دهند هی اثر بخشی این روش برای بهبود فعالیت این نوع آنزی مها است.

کلیدواژه ها:

نویسندگان

محمد فرید قندی

دانشجوی کارشناسی ارشد بیوشیمی دانشگاه پیام نور واحد مشهد

میلاد لگزیان

دانشجوی دکتری بیوتکنولوژی، گروه بیوتکنولوژی دانشکده دامپزشکی دانشگاه فردوسی مشهد

محبوبه ابراهیمیان

دانشجوی دکتری بیوتکنولوژی، گروه بیوتکنولوژی دانشکده دامپزشکی دانشگاه فردوسی مشهد

مراجع و منابع این مقاله:

لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :
  • Bernfeld P. 1955. Amylases, d and B. pp. 149-58: Methods ...
  • Emori M, Maruo B. 1988. Complete nucleotide sequence of an ...
  • Paldi T, Levy I, Shoseyov O. 2003. Glucoamylase starch-binding domain ...
  • Prakash O, Jaiswal N. 2010. alpha-Amylase: an ideal representative of ...
  • Rodrigu ez-Sanoj a R, Oviedo N, Sanchez S. 2005. Microbial ...
  • Sambrook J, Russell DW. 2001. Molecular cloning _ a laboratory ...
  • Sasamoto H, Nakazawa K, Tsutsumi K, Takase K, Yamane K. ...
  • Zhang Z, Xie J, Zhang F, Linhardt R. 2007. Thin-layer ...
  • M.Sc Student _ Biochemistry, Payam Noor University of Mashhad ...
  • Ph.D. Student of Biotechnology, Dept. of Biotechnology, Faculty of Veterinary ...
  • نمایش کامل مراجع