پیشفرآوری آنزیمی ساقه برنج جهت حذف لیگنین از زیست توده
محل انتشار: اولین همایش ملی دانشجویی بیوتکنولوژی
سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 894
نسخه کامل این مقاله ارائه نشده است و در دسترس نمی باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
این مقاله در بخشهای موضوعی زیر دسته بندی شده است:
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
NSCBIO01_002
تاریخ نمایه سازی: 30 فروردین 1392
چکیده مقاله:
انتشار گازهای گلخانهای ناشی از کاربرد سوختهای فسیلی و خطر گرم شدن کرهی زمین یکی از چالشهای مهم عصر حاضر می باشد. به همین دلیل، استفاده از سوختهای زیستی، به عنوان جایگزینی مناسب برای سوختهای فسیلی مورد توجه قرار گرفته است. تبدیل زیست توده لیگنوسلولزی ( مانند ضایعات کشاورزی) به سوختهای زیستی از قبیل اتانول گزینهای مناسب و بهصرفه برای بهبود امنیت انرژی است. اجزاء اصلی سازنده لیگنوسلولز شامل سلولز، همیسلولز و لیگنین میباشد. حضور لیگنین در این میان مانع از تجزیه سلولز و تبدیل آن به قند و در نهایت به سوخت زیستی میشود. جهت رفع این مشکل روشهای مختلف شیمیایی، فیزیکی، فیزیکی- شیمیایی و زیستی پیشنهاد شده است. بدلیل وجود شرایط ملایم عملیاتی، عدم ایجاد ترکیبات سمی و پسماندهای خطرناک و نداشتن آثار مخرب جانبی، روش زیستی از اهمیت ویژه ای برخوردار است. مشکل اصلی روشهای زیستی، در بازدهی کمتر آنها نسبت به سایر روشها خلاصه شده است. برای رفع این مشکل در این پژوهش تجزیه آنزیمی لیگنین موجود در ساقه برنج با کمک آنزیمهای پراکسیداز تولید شده (منگنزپراکسیداز، لیگنینپراکسیداز و لککاز) از یک سویه قارچ فانروشه کریسوسپریوم (Phanerochaete Chrysosporium) مورد بررسی قرار گرفت. برای اندازه گیری غلظت لیگنین، از روش اندازهگیری جذب نوری لیگنین محلول در استیل بروماید و برای تعیین فعالیتهای آنزیمهای تولیدی توسط قارچ، از معرفهای اختصاصی و روش جذب نوری استفاده گردید نتایج نشان داد که تیمار آنزیمی قادر به حذف حداقل 30% لیگنین موجود در زیستتودهی لیگنوسلولزی است. ترکیب شیمیایی محیط کشت از نظر مقدار غلظت یونهای فلزی موثر در تولید آنزیمهای پراکسیداز از قبیل منگنز، مس و روی به روش رویه سطح پاسخ باکس بنکن بهینه گردید. همچنین تاتیر آنزیمهای تجزیهکننده لیگنین بر روی حذف لیگنین ساقهی برنج مورد مطالعه قرار گرفت. فعالیت آنزیمی در شرایط بهینه بترتیب برای آنزیمهای منگنزپراکسیداز، لیگنینپراکسیداز و لککاز، چهار، چهار و دو برابر افزایش یافت.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
فاطمه قربانی
دانشجوی کارشناسی ارشد مهندسی شیمی- بیوتکنولوژی،دانشکده علوم و فناور
داود بی ریا
عضو هیئت علمی گروه بیوتکنولوژی دانشکده علوم و فناوری های نوین، دانشگ