Cloning, Expression, Purification and CD Analysis of Recombinant Human Betatrophin
سال انتشار: 1397
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 133
فایل این مقاله در 6 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
JR_RBMB-6-2_007
تاریخ نمایه سازی: 10 شهریور 1400
چکیده مقاله:
Betatrophin is a member of the angiopoietin-like (ANGPTL) family that has been implicated in both triglyceride and glucose metabolism. The physiological functions and molecular targets of this protein remain largely unknown; hence, a purified available protein would aid study of the exact role of betatrophin in lipid or glucose metabolism. In this study, we cloned the full-length cDNA of betatrophin from a human liver cDNA library. Betatrophin was expressed in the pET-۲۱b-E. coli Bl۲۱ (DE۳) system and purified by immobilized metal-affinity chromatography and ion-exchange chromatography. Circular dichroism spectroscopy revealed α-helix as the major regular secondary structure in recombinant betatrophin. The production method is based on commonly available resources; therefore, it can be readily implemented.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
Samaneh Gholami
Department of Biotechnology, Qazvin University of Medical Sciences, Qazvin, Iran-Immunology Research Center, Iran University of Medical Sciences, Tehran, Iran
Nematolah Gheibi
Department of Biotechnology, Qazvin University of Medical Sciences, Qazvin, Iran.
Reza Falak
Immunology Research Center, Iran University of Medical Sciences, Tehran, Iran.
Koorosh Goodarzvand Chegini
Department of Clinical Biochemistry and Genetics, Qazvin University of Medical Sciences, Qazvin, Iran.
مراجع و منابع این مقاله:
لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :